POSTECH(포항공과대학교, 총장 김무환)은 화학공학과 차형준 교수, 통합과정 신민철씨와 강원대학교 화학과 정영미 교수, 박연주 박사로 이루어진 공동연구팀은 홍합이 분비하는 표면접착단백질들을 분석해 이를 구성하는 아미노산인 ‘도파(Dopa)’와 ‘라이신(lysine)’의 위치에 따른 상호작용을 확인했다고 17일 밝혔다.

▲ POSTECH 차형준 교수팀, 표면접착단백질 구성 요소들의 상호작용 메커니즘 제시  © POSTECH

이들의 적절한 위치에 따라 표면접착력과 응집력에 다른 방식으로 특이적으로 기여할 수 있다는 것을 밝혀 수중접착의 비밀을 푸는데 한발 다가선 것으로 풀이된다.

지금까지 모방했던 홍합접착단백질의 특징은 ‘도파’라고 불리우는 특이 아미노산을 매우 많이 가지고 있다는 것이었다. 도파는 자연 아미노산인 타이로신에 수산화기가 하나 더 붙은 아미노산으로, 자연 아미노산이 아닌 도파가 접착단백질의 구성에 많은 부분을 차지한다는 점에 착안해 수중접착 연구가 시작됐다.

그러나 연구팀은 홍합의 우수한 수중접착능력이 오로지 한 가지의 분자에 의해 이루어진다는 점에 의문을 품고, 도파와 비슷한 빈도로 존재하는 ‘라이신’ 아미노산의 개수와 그 위치에 관심을 갖고 관찰을 진행했다.

그 결과 도파와 라이신은 약 절반 정도의 확률로 서로 붙어있음을 알아냈다. 한편, 지금까지 알려진 것과는 달리 도파와 라이신이 함께 붙어있는 때, 항상 긍정적인 시너지를 내는 것은 아니라는 것을 밝혀냈다. 연구팀은 관찰을 통해 케타이언-파이 인력(cation-π interaction)의 경우는 도리어 부정적인 시너지를 낸다는 점을 확인했다.

도파와 라이신이 함께 있을 때, 미시적 수준에서의 물 분자의 밀도의 차이가 발생하게 되고, 도파의 주변의 물분자의 농도가 낮아지게 된다. 낮아진 물분자의 농도는 도파의 벤젠고리와 수산화기와의 수소결합력에 차이를 주게되어 케타이언-파이 콤플렉스(cation-π complex)의 구조 안정성을 낮추게 된다. 또한, 도파와 위치적으로 가까이 위치한 라이신 체인에 위치한 CH2기와 인접한 도파의 카테콜은 분자내 상호작용(intramolecular interaction)을 형성함으로써 분자간 상호작용(intermolecular interaction)의 안정성을 낮춘다는 것을 라만분광학을 통해 확인했다.

이번 연구 결과를 통해 홍합의 접착단백질이 어떻게 설계되었는지 확인할 수 있어, 추후 다른 생물들의 접착단백질에 관한 연구에도 활용될 수 있을 것으로 기대된다.

연구를 주도한 차형준 교수는 “수중접착에서 항상 긍정적인 역할을 한다고 알려진 도파와 라이신 두 아미노산 분자의 시너지에 관한 새로운 발견으로, 접착소재를 설계하는 방식의 틀을 바꿀 중요한 연구가 될 것”이라며 기대감을 밝혔다.

소재과학 분야의 권위지인 ‘케미스트리 오브 머터리얼스(Chemistry of Materials)’에 최근 게재된 이 연구는 과학기술정보통신부와 한국연구재단의 기초연구사업(중견)인 ‘부착성 생물의 수중 접착 기작에의 이해: 표면접착력과 응집력의 균형 조절’ 연구의 일환으로 수행됐다.

<아래는 구글번역기로 번역한 기사 전문이다.>

 The secret of mussel protein that sticks to'sticky' even in water is unlocked

POSTECH (Pohang University of Science and Technology, President Moo-Hwan Kim) is a joint research team consisting of Professor Hyung-Joon Cha of the Department of Chemical Engineering, Min-cheol Shin in the integrated course, Professor Young-mi Jeong, and Dr. Yeon-Joo Park of the Department of Chemistry at Kangwon National University. Dopa)' and'lysine' have confirmed the interaction according to the location.

It is interpreted that they have taken a step closer to solving the secret of underwater adhesion by discovering that they can specifically contribute to surface adhesion and cohesion in different ways depending on their proper location.

The characteristic of mussel adhesive protein that has been imitated so far is that it has a very large number of specific amino acids called'dopa'. Dopa is an amino acid with one more hydroxyl group attached to the natural amino acid, tyrosine, and research on underwater adhesion was initiated with the focus on the fact that dopa, which is not a natural amino acid, occupies a large part in the composition of the adhesive protein.

However, the research team questioned the fact that mussels' excellent water-adhesion ability is achieved by only one molecule, and they observed with interest in the number and location of ‘lysine’ amino acids present at a frequency similar to that of dopa.

As a result, it was found that dopa and lysine are attached to each other with about half the probability. On the other hand, it was revealed that unlike what has been known so far, when dopa and lysine are attached together, they do not always produce positive synergies. Through observation, the research team confirmed that the case of the cation-π interaction, rather, creates a negative synergy.

When the waveguide and lysine are present together, a difference in the density of water molecules occurs at a microscopic level, and the concentration of water molecules around the waveguide is lowered. The lowered concentration of water molecules gives a difference in the hydrogen bonding strength between the benzene ring and the hydroxyl group of the waveguide, thereby lowering the structural stability of the cation-π complex. In addition, it was confirmed through Raman spectroscopy that the CH2 group located in the lysine chain located positionally close to the waveguide and the catechol of the adjacent waveguide form an intramolecular interaction, thereby lowering the stability of the intermolecular interaction. did.

Through the results of this study, it is possible to confirm how the adhesive protein of mussels was designed, and it is expected that it can be used for research on the adhesive protein of other organisms in the future.

Prof. Hyung-Jun Cha, who led the research, said, "With a new discovery on the synergy between the two amino acid molecules of dopa and lysine, which are known to always play a positive role in underwater adhesion, it will be an important study that will change the framework of the way adhesive materials are designed." Revealed.

This research, which was recently published in'Chemistry of Materials', an authoritative journal in the field of materials science, is a basic research project of the Ministry of Science and ICT and the National Research Foundation of Korea. Understanding: Controlling the balance of surface adhesion and cohesion' was conducted as part of the study.